Η επιστήμη πίσω από το Pure GOLD COLLAGEN®

Η επιστήμη πίσω από το Pure GOLD COLLAGEN®                                                                  Η MINERVA Research Labs σας παρουσιάζει το Pure GOLD COLLAGEN®, το νέας γενιάς συμπλήρωμα διατροφής κολλαγόνου που δίνει λύση στη φροντίδα του δέρματος, την συνολική βελτίωση της κινητικότητας των αρθρώσεων, την δομή των οστών και την φυσική ομορφιά του δέρματος των μαλλιών και των νυχιών. Είναι βασισμένο σε μία φόρμουλα ειδικά σχεδιασμένη για να προσφέρει μία μοναδική σύσταση κολλαγόνου και ενεργών συστατικών για υψηλή απορρόφηση και βιοδιαθεσιμότητα.

Tο Pure GOLD COLLAGEN® δημιουργήθηκε από Ευρωπαίους Επιστήμονες που βασίστηκαν στην ιαπωνική γνώση και έρευνα που είναι και η πιο προχωρημένη διατροφοκοσμετολογία και διατροφοφαρμακευτική αγορά στον κόσμο.

Η MINERVA Research Labs συνεργάζεται με το Πανεπιστήμιο της Οξφόρδης και Δερματολόγους της Cutest The Skin Specialists, για κλινικές δοκιμές και εργαστήρια που λειτουργούν σύμφωνα με τα πρότυπα ποιότητας ISO 9001. Η MINERVA Research Labs έχει δεσμευτεί να εξασφαλίσει την ύψιστη ποιότητα συστατικών τροφής που προέρχονται από συνεργάτες, όπως η Rousselot SAS και η Polaris στη Γαλλία και η Lipoid στη Γερμανία, με τους οποίους έχει συνάψει στρατηγική συμμαχία.

Η MINERVA Research Labs κατανοεί την πολυπλοκότητα της επιστήμης που κρύβεται πίσω από το κολλαγόνο και το πώς η γήρανση επηρεάζει το δέρμα, ώστε να αναπτύξει και να προσφέρει καινοτόμες και αποτελεσματικές λύσεις για τον καταναλωτή.

Παρακαλώ περιηγηθείτε σε αυτά τα άρθρα για να κατανοήσετε την επιστήμη και την έρευνα που υπάρχει πίσω από το Pure GOLD COLLAGEN®.

Συμμετέχετε σε μια ΔΩΡΕΑΝ μέτρηση των επιπέδων κολλαγόνου του δέρματος σας με εξειδικευμένο Skin Analyser

Επισκεφθείτε τη σελίδα μας στο facebook, για να μαθαίνετε καθημερινά που γίνονται δωρεάν μετρήσεις.

Τι είναι το κολλαγόνο;

Τα μόρια του κολλαγόνου                                                                                                                                                                                                                   Το κολλαγόνο είναι η κύρια δομική πρωτεΐνη των διαφόρων συνδετικών ιστών που είναι παρούσα στα ζώα. Βρίσκεται κυρίως σε ινώδεις ιστούς, όπως οι τένοντες και οι σύνδεσμοι, και υπάρχει επίσης άφθονη στους κερατοειδείς χιτώνες, στους χόνδρους, τα οστά, τα αιμοφόρα αγγεία, το έντερο, και στους μεσοσπονδύλιους δίσκους. Το κολλαγόνο είναι η κύρια αδιάλυτη ινώδης πρωτεΐνη που βρίσκεται στην εξωκυτταρική μήτρα του δέρματος, μαζί με την ελαστίνη και το υαλουρονικό οξύ. Η οικογένεια κολλαγόνου αποτελείται από 28 διαφορετικές πρωτεΐνες 1,2, οι οποίες αντιπροσωπεύουν το 25% έως το 35% της συνολικής μάζας της πρωτεΐνης που υπάρχει στα θηλαστικά και διαδραματίζει κεντρικό ρόλο στη δομή πολλών ιστών, όπως το δέρμα και τα οστά, παρέχοντας ακαμψία και ακεραιότητα 3, 4. Στην πραγματικότητα, το κολλαγόνο είναι το μείζον δομικό στοιχείο όλων των συνδετικών ιστών και των πιο άφθονων πρωτεϊνών που υπάρχει στο ζωικό βασίλειο. Η εξωκυτταρική μήτρα (ECM) των συνδετικών ιστών σχηματίζεται από ποικίλες οικογένειες πρωτεϊνών, εμπλεκόμενη στην δομική ακεραιότητα και από διάφορες άλλες φυσιολογικές λειτουργίες. Η σύνθεση και η δομή της ECM ποικίλλει σημαντικά στους διάφορους τύπους των συνδετικών ιστών και οδηγεί σε μοναδικά λειτουργικά και βιολογικά χαρακτηριστικά 5.

Οι πέντε πιο κοινοί τύποι κολλαγόνου είναι:
• Τύπος Ι: δέρμα, τένοντες, σύνδεσμοι και οστά
• Τύπος ΙΙ: χόνδρος, υαλοειδές σώμα, πηκτοειδής πυρήνας
• Τύπος III: δέρμα, αγγειακά τοιχώματα, δικτυωτές ίνες από τους περισσότερους ιστούς (πνεύμονες, ήπαρ, σπλήνα, κλπ.)
• Τύπος IV: σχηματίζει την βασική lamina του επιθηλίου – εκκρίνεται στρώμα των βασικών μεμβρανών
• Τύπος V: πνεύμονες, κερατοειδής χιτώνας, μαλλιά και εμβρυϊκές μεμβράνες

Με βάση την δομή τους και μια τρισδιάστατη οργάνωση, μπορούν να ομαδοποιηθούν σε σχηματισμούς ινιδίων κολλαγόνου, κολλαγόνα ινιδίων που συνδέονται (FACIT), κολλαγόνα ινιδίων σχηματισμού δικτύου αγκυρώσεως, κολλαγόνα διαμεμβράνης (MACIT), κολλαγόνα υπόγειας μεμβράνης και άλλα με μοναδικές λειτουργίες (Πίνακας 1) 2,5.

Στο ανθρώπινο σώμα το 80 – 90% του συνολικού κολλαγόνου αποτελείται από τα κολλαγόνα σχηματισμού ινιδίων. Τα τύπου Ι και V κολλαγόνα συμβάλλουν στην δομή των οστών, ενώ τα τύπου II και XI κολλαγόνα ινιδίων εμπλέκονται στον σχηματισμό της ινιδικής μήτρας στον αρθρικό χόνδρο 5-7.

Το κολλαγόνο τύπου IV, σε αντίθεση, σχηματίζει ένα δισδιάστατο δίκτυο ευέλικτης τριπλής έλικας και αυτό περιορίζεται στις πιο βασικές μεμβράνες 5,13.

ΤΥΠΟΣΚΑΤΑΝΟΜΗ ΤΩΝ ΙΣΤΩΝ
Ινίδια που σχηματίζουν κολλαγόνα
IΧόριο, τένοντες, σύνδεσμοι, οστά, κερατοειδής χιτώνας
IIΧόνδροι, υαλοειδές σώμα, πηκτοειδής πυρήνας
IIIΔέρμα, αγγειακά τειχώματα, δικτυωτές ίνες απο τους περισσότερους ιστούς, πνεύμονες, ήπαρ, σπλήνα,κλπ.
VΠνευμόνων, κερατοειδούς χιτώνα, οστών, εμβρυακών μεμβρανών (μαζί με κολλαγόνο τύπου Ι)
XIΧόνδροι, υαλοειδές σώμα
XXIV
XXVII
Υπόγειες μεμβράνες κολλαγόνου
IVΥπόγειες μεμβράνες
Μικροϊνιδιακό κολλαγόνο
VIΔιαδεδεδομένα: Χόριο, χόνδροι, πλακούντας, πνεύμονες, αγγειακά τοιχώματα, μεσοσπονδύλιος δίσκος
Ινίδια αγκύστρωσης
VIIΔέρμα, δερματικοί επιδερμικοί κόμβοι, βλενογόνοι του στόματος, τράχηλος της μήτας
Εξαγωνικό σχηματιζόμενο δίκτυο κολλαγόνου
VIIIΕνδοθηλιακά κύτταρα, μεμβράνη του Descemet
XΥπερτροφικός χόνδρος
Ινίδια που σχηματίζουν κολλαγόνο (FACIT)
IXΧόνδρος, υαλώδες υγρό, κερατιειδής
XIIΠεριχόνδριο, σύνδεσμοι,τένοντες
XIVΤένοντες, αγγειακά τοιχώματα, πλακούντας, πνεύμονες, ύπαρ
XIXΑνθρώπινο Ραβδομυοσάρκωμα
XXΚερατοειδής επιθυλίου, εμβρυϊκό δέρμα, χόνδρος του στέρνου, τένοντες
XXIΤοίχωμα αγγείου αίματος
Κολλαγόνο διαμεμβράνης (MACIT)
XIIIΕπιδερμίδα, θύλακας της τρίχας, ενδομύϊο του εντέρου, χονδροκύτταρα, πνεύμονες, ήπαρ
XVIIΔερματικού, επιδερμικού κόμβου
XXIII
XXV
Multiplexins
XVΙνοβλάστες, κύτταρα λείου μυός, νεφρών, παγκρέατος
XVIΙνοβλάστες, άμνιο, κερατινοκύτταρα
XVIIIΠνεύμονες, συκώτι

Πίνακας 1. Κατανομή ιστού των διαφόρων μορίων κολλαγόνου. (Προσαρμογή από το ref. 5 και 8)

Τα κολλαγόνα εκκρίνονται κυρίως από τους ινοβλάστες στους συνδετικούς ιστούς 2, αλλά επίσης πολυάριθμα επιθηλιακά κύτταρα παράγουν ορισμένους τύπους κολλαγόνων. Η διάρθρωση των διαφόρων κολλαγόνων έχει ως σκοπό να βοηθήσει τους ιστούς να αντισταθούν στην έκταση (στο τέντωμα). Οι ινοβλάστες είναι ευαίσθητοι σε φυσικά και χημικά ερεθίσματα, τα οποία μπορεί να επάγουν τόσο την ενεργοποίηση όσο και τον πολλαπλασιασμό των ινοβλαστών. Η ενεργοποίηση των ινοβλαστών οδηγεί σε μια αύξηση της παραγωγής του κολλαγόνου.

Η δομή του κολλαγόνου                                                                                                                                                               Παρά την υψηλή δομική ποικιλομορφία μεταξύ των διαφόρων τύπων κολλαγόνου, όλα τα μόρια του κολλαγόνου μοιράζονται μια τριπλής έλικος ελικοειδή δομή, η οποία αποτελείται από τρεις πολυπεπτιδικές αλυσίδες (α-αλυσίδες) και όλες συνενωμένες σχηματίζουν μεταξύ τους μία διάταξη με μακρές λεπτές δέσμες ινιδίων 4,5. Η τριπλής δομής έλικα χαρακτηρίζεται από περιοχές μεγάλης συγκέντρωσης των τριών αμινοξέων: γλυκίνης, προλίνης και υδροξυπρολίνης (Σχήμα 1), που σχηματίζουν το χαρακτηριστικό μοτίβο επανάληψης (Gly – ΧΥ), όπου Χ και Υ μπορεί να είναι οποιοδήποτε αμινοξύ, αλλά συνήθως οι θέσεις αυτές καταλαμβάνονται από προλίνη και 5,13. Η παρουσία ενός υπολείμματος γλυκίνης, που είναι το μικρότερο σε ποσότητα αμινοξύ σε κάθε τρίτη θέση των πολυπεπτιδικών αλυσίδων, είναι απαραίτητη για τη συναρμολόγηση σε μια τριπλή έλικα.

Κάθε αμινοξύ έχει μια συγκεκριμένη λειτουργία. Μια ποικιλία από μοναδικές ιδιότητες οφείλονται κυρίως σε πρόσθετους τομείς πρωτεΐνών, που διακόπτουν την τριπλή έλικα, σχηματίζοντας άλλα είδη τρισδιάστατων δομών{ Gelse, 2003 # 41 } 5,13.

Η έλικα σχηματισμού με επαναλαμβανόμενο μοτίβο (Gly – XY) είναι η θεμελιώδης δομική μονάδα που σχηματίζει ινίδια (τύπου Ι, II και III) και αυτό οδηγεί σε τριπλούς ελικοειδείς τομείς 300 nm σε μήκος και με διάμετρο 1,5 nm. Κάθε αλυσίδα περιέχει περίπου 1000 αμινοξέα, τυλίγεται το ένα γύρω απο το άλλο και με χαρακτηριστικά μιας δεξιόστροφης τριπλή έλικος, που αποτελείται από τρεις υπομονάδες περιελιγμένες μεταξύ τους 5,13 (Εικόνα 2). Για παράδειγμα, δύο αλυσίδες α1 και α2, αποτελούν μία αλυσίδα κολλαγόνου τύπου Ι.

Οι εγγενείς τριπλές έλικες που χαρακτηρίζονται από την αντοχή τους στις πρωτεάσες, όπως η πεψίνη ή θρυψίνη και 9 ακόμα, μπορούν να αποικοδομούνται μόνο από συγκεκριμένες κολλαγενάσες (μεταλλοπρωτεϊνάσες) 5.

Τριπλής έλικος ελικοειδής δομή ινιδίων κολλαγόνου.

Σχήμα 2. Τριπλής έλικος ελικοειδής δομή ινιδίων κολλαγόνου.

Πολλαπλές τριπλές έλικες ινιδίων κολλαγόνου σχηματίζουν ένα σύμπλεγμα πολλαπλών ινιδίων ενωμένων μαζί για να σχηματίσουν μία ίνα κολλαγόνου. Τα ινίδια κολλαγόνου σχηματίζονται από διαφορετικούς τύπους κολλαγόνου: για παράδειγμα, το κολλαγόνο Ι και III στο δέρμα, κολλαγόνο II και III στο χόνδρο 4.

Τα κλασικά ινίδια κολλαγόνου (τύποι Ι, II, III, V, XI , XXIV και XXVII) σχηματίζουν πολλά μόρια συνενωμένα μαζί το ένα δίπλα στο άλλο με διάμετρο 24 και 400 nm. Στα ινίδια, τα γειτονικά μόρια κολλαγόνου μετατοπίζονται το ένα από το άλλο κατά περίπου 70 nm. Αυτή η κλιμακωτή διάταξη των επιμέρους μονομερών κολλαγόνων παράγει μία γραμμωτή επίδραση που μπορεί να φανεί στο ηλεκτρονικό μικροσκόπιο. Οι μοναδικές ιδιότητες των ινωδών κολλαγόνων οφείλονται στην ικανότητα των τριπλών ελίκων να σχηματίζουν παρόμοιες αλληλεπιδράσεις που εξελίσονται η μία δίπλα στην άλλη 5,13 .

Βραχέα τμήματα σε κάθε άκρο των αλυσίδων του κολλαγόνου (C- τελικό άκρο και Ν- άκρο) είναι σημαντικά για τον σχηματισμό των ινιδίων κολλαγόνου. Το C- προπεπτίδιο έχει ένα θεμελιώδη ρόλο στην έναρξη του σχηματισμού τριπλής έλικας, ενώ το Ν -προπεπτίδιο εμπλέκεται στη ρύθμιση της πρωτογενούς διαμέτρου των ινιδίων 5 (Σχήμα 3). Αυτά τα τμήματα (τελοπεπτιδίων) δεν έχουν τριπλή – ελικοειδή διαμόρφωση και περιέχουν το αμινοξύ της υδροξυλυσίνης. Η κάθε πλευρά αλληλεπίδρασης των μορίων κολλαγόνου σταθεροποιείται με ομοιοπολικούς διασταυρούμενους συνδέσμους που σχηματίζονται μεταξύ δύο αμινοξέων, λυσίνης (ή υδροξυλυσίνης) κατάλοιπα στο Ο- τελικό άκρο ενός μορίου κολλαγόνου με δύο παρόμοια κατάλοιπα στο Ν- τελικό άκρο ενός γειτονικού μορίου. Αυτοί οι σταυροειδείς δεσμοί σταθεροποιούν τη δομή των μορίων κολλαγόνου και παράγουν ένα ισχυρό κολλαγόνο ινιδίων 13.

Η σύνθεση και η συνδεσμολογία του κολλαγόνου                                                                                                                             Η σύνθεση και η συνδεσμολογία του κολλαγόνου ακολουθεί ένα φυσιολογικό μονοπάτι που ισχύει για μια εκκρινόμενη πρωτεΐνη (Σχήμα 4). Η ενεργοποίηση των ινοβλαστών στους συνδετικούς ιστούς οδηγεί σε μια αύξηση της παραγωγής του κολλαγόνου. Ο μηχανισμός του σχηματισμού κολλαγόνου είναι ευρέως γνωστός. Η γενετική πληροφορία που κωδικοποιείται στο DNA είναι «διαβάζω» (διαδικασία μεταγραφής στον πυρήνα), το ώριμο mRNA στη συνέχεια μεταφέρεται στο κυτταρόπλασμα και «μεταφράζεται» (μεταφραστική διαδικασία) για να παραχθούν οι μονές πολυπεπτιδικές αλυσίδες (α-αλυσίδες) στο τραχύ ενδοπλασματικό δίκτυο (ER) 5. Κάθε α-αλυσίδα περιέχει μία τερματική πεπτιδική αλληλουχία, που είναι επίσης γνωστή και ως περιοχή τριμερισμού, που κινεί την συναρμολόγηση των επιπλέον προδρόμων, οι οποίες ονομάζονται προκολλαγόνα 4.

Σχηματική επισκόπηση της σύνθεσης του κολλαγόνου.

Σχήμα 4. Σχηματική επισκόπηση της σύνθεσης του κολλαγόνου.

Συνδεδεμένη με ριβόσωμα mRNA μεταφράζεται σε αυξανόμενα μόρια προ-προκολλαγόνου που συναρμολογούνται στο εσωτερικό των ινοβλαστών, μέσα στον αυλό του ER 5,4,13.

Στο ER, η αλυσίδα προκολλαγόνου υποβάλλεται σε μια σειρά από μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις, όπως και με άλλες εκκρινόμενες πρωτεΐνες. Πρώτον, η γλυκοζυλίωση του προκολλαγόνου εμφανίζεται στο τραχύ ER και Golgi συγκρότημα, ειδικά η προλίνη και η λυσίνη οι οποίες δεσμεύονται. Τέλος, με τους δισουλφιδικούς δεσμούς ενδο-αλύσου μεταξύ των Ν – και C – αλληλουχιών προπεπτιδίων ευθυγραμμίζονται οι τρεις αλυσίδες πριν διαμορφωθούν σε τριπλή έλικα στο ER. Ο σχηματισμός τριπλών ελίκων προηγείται της ευθυγράμμισης των Ο -τελικών περιοχών των τριών α-αλυσίδων και εκκινεί τον σχηματισμό της τριπλής έλικος προχωρώντας στο Ν -τελικό άκρο 5,13 (Σχήμα 5).

Κατόπιν το προκολλαγόνο υποβάλλεται σε επεξεργασία και συναρμολογούνται, τα τριπλής έλικας μόρια και συσκευάζονται εντός του διαμερίσματος Golgi σε εκκριτικά κυστίδια και απελευθερώνονται στον εξωκυτταρικό χώρο 5. Τέλος, τα Ν -τερματικά και Ο -τερματικά προπεπτίδια διασπώνται από εξωκυτταρικά ένζυμα (πεπτιδάσες προκολλαγόνου). Η προκύπτουσα πρωτεΐνη, που συχνά αποκαλείται τροποκολλαγόνο, αποτελείται σχεδόν εξ ολοκλήρου από μια τριπλή έλικα. Εκτομή των δύο προπεπτιδίων επιτρέπει στα μόρια του κολλαγόνου τον πολυμερισμό και αυθόρμητα την συνδεσμολογία σε κανονικά ινίδια στον εξωκυτταρικό χώρο (Σχήμα 5). Σε αυτήν την διαδικασία τυχόν ελαττώματα μπορεί να έχουν σοβαρές συνέπειες. Η σταθερότητα και η λειτουργία του κολλαγόνου επίσης καθορίζονται από το σχηματισμό ομοιοπολικών διασυνδέσεων, οι οποίες συμβάλλουν στη διαμόρφωση ενός σταθερού δικτύου 5,4,13.

Το κολλαγόνο μπορεί να σχηματίσει διαφορετικές δομές                                                                                                               Τα ινίδια που σχηματίζονται μπορούν να προσανατολίζονται διαφορετικά και σε διαφορετικούς τύπους ιστών. Σε τένοντες, τα ινίδια κολλαγόνου τύπου Ι ευθυγραμμίζονται παράλληλα μεταξύ τους και σχηματίζουν δέσμες ινών, ενώ στο δέρμα, ο προσανατολισμός είναι περισσότερο τυχαίος με το σχηματισμό ενός συμπλόκου δικτύων διαπλεκόμενων ινιδίων 5.

Τα κολλαγόνα διαφέρουν ως προς την ικανότητά τους να σχηματίζουν ινίδια και ίνες και να οργανώνουν αυτές τις δομές σε δίκτυα. Για παράδειγμα, τύπου ΙΙ είναι το χαρακτηριστικό και κυρίαρχο στοιχείο στον χόνδρο. Τα ινίδιά του είναι μικρότερα σε διάμετρο από τον τύπο Ι (15 – 50 nm) και είναι προσανατολισμένα τυχαία στην παχύρρευστη μήτρα πρωτεογλυκάνης. Τέτοια άκαμπτα μακρομόρια προσδίδουν αντοχή και συμπιεσιμότητα με τη μήτρα και το σχήμα τους αντιστέκεται στις μεγάλες παραμορφώσεις. Η ιδιότητα αυτή επιτρέπει στις αρθρώσεις να απορροφούν τους κραδασμούς 13.

Οι τύπου II αλυσίδες κολλαγόνου είναι διασυνδεδεμένες με πρωτεογλυκάνες στη μήτρα με τον τύπο IX κολλαγόνου (ινίδια κολλαγόνου που συνδέονται μεταξύ τους) στον χόνδρο και στο υαλώδες σώμα 5. Τύπου IX κολλαγόνα χαρακτηρίζονται από μακρές τριπλές έλικες, οι οποίες διακόπτονται από σύντομες μη ελικοειδείς και ευέλικτες περιοχές. Η σφαιρική αμινοτελική περιοχή εκτείνεται από τα ινίδια και αυτά πιστεύεται οτι προεξέχουν για την αγκύρωση των ινιδίων στις πρωτεογλυκάνες και άλλα συστατικά της εξωκυττάριας μήτρας 5,13 (σχήμα 6).

Το κολλαγόνο τύπου VI έχει μια ασυνήθιστη δομή: το μόριό του σχηματίζεται από τρεις διαφορετικές α-αλυσίδες (α1, α2 και α3), με τριπλής έλικος κοντές περιοχές περίπου 60 nm μήκος και χωρίζονται από μάλλον εκτεταμένες σφαιρικές περιοχές περίπου 40 nm μήκος 5. Τα ινίδια του καθαρού τύπου κολλαγόνου VI μοιάζουν με χάντρες που βρίσκονται σε σειρά. Σε πολλούς συνδετικούς ιστούς, ο τύπος κολλαγόνου VI δεσμεύεται με τον τύπο Ι για να σχηματίσει ινίδια με παχύτερες ίνες κολλαγόνου 13 (Σχήμα 6).

Σε ορισμένα μέρη, τα διάφορα συστατικά εξωκυτταρικής μήτρας οργανώνονται σε μια βασική lamina, ένα λεπτό φύλλο με παρόμοια δομή. Το κολλαγόνο τύπου IV είναι το πιο σημαντικό δομικό συστατικό των βασικών μεμβρανών και αποτελεί το βασικό ινώδες δισδιάστατο δίκτυο όλων των βασικών φύλλων. Η δομή του κολλαγόνου τύπου IV χαρακτηρίζεται από τρεις τομείς: τον Ν- τερματικό τομέα, ένα μεγάλο σφαιρικό πεδίο στο C – τελικό άκρο, και το κεντρικό τμήμα με ελικοειδείς σύντομες διακοπές (περίπου 24 φορές) της αλληλουχίας (Gly- XY) με τμήματα που δεν μπορούν να σχηματίσουν μια τριπλή έλικα 5. Αυτές οι σφαιρικές περιοχές εισάγουν ευελιξία εντός του μορίου. Οι αλληλεπιδράσεις αυτές, μαζί με εκείνα μεταξύ των C- τερματικών σφαιρικών τομέων και των τριπλών ελίκων στα παρακείμενα μόρια τύπου IV, παράγουν ένα ινώδες δίκτυο ακανόνιστης διάστασης 13.

Κολλαγόνο και δέρμα                                                                                                                                                                          Η ποικιλομορφία μεταξύ των μελών της οικογένειας του κολλαγόνου καθορίζεται κυρίως από την ύπαρξη πολλών α- αλυσίδων με διαφορετικό αριθμό αμινοξέων και το πώς αυτά συνδέονται μεταξύ τους δομικά. Το κολλαγόνο τύπου Ι είναι το πιο άφθονο στο ανθρώπινο σώμα: σχηματίζει περισσότερο από το 90% της οστικής και οργανικής μάζας είναι το κύριο κολλαγόνο των τενόντων, των συνδέσμων, του κερατοειδούς και πολλών διάμεσων συνδετικών ιστών. Είναι επίσης το κύριο συστατικό του ανθρώπινου δέρματος (80%). Το κολλαγόνο τύπου III συνθέτει το υπόλοιπο του κολλαγόνου του δέρματος (15%) 5,10.

Οι μοναδικές φυσικές ιδιότητες των ινών κολλαγόνου προσδίδουν δομική ακεραιότητα, σχηματίζοντας ένα πυκνό δίκτυο σε όλο το χόριο του δέρματος. Η κύρια λειτουργία αυτού του δικτύου είναι να παρέχει διαρθρωτική στήριξη στην επιδερμίδα. Επιπλέον, το κολλαγόνο και η ελαστίνη μαζί σχηματίζουν την εξωκυτταρική μήτρα, η οποία δίνει στο δέρμα δομή, ελαστικότητα και σφριγηλότητα 11 (σχήμα 7).

Το κολλαγόνο αναγνωρίζεται από την ιατρική και επιστημονική κοινότητα για την παροχή μιας δομικής υποστήριξης για τους περισσότερους ιστούς του σώματος και είναι ιδιαίτερα άφθονο στο συνδετικό ιστό. Ο σχηματισμός του κολλαγόνου απαιτείται επίσης για την κατασκευή πολλών άλλων ιστών, συμπεριλαμβανομένων των οστών, των χόνδρων, των ούλων, των τενόντων και των αιμοφόρων αγγείων.

Διάγραμμα που δείχνει τη δομή του δέρματος.

Σχήμα 7. Διάγραμμα που δείχνει τη δομή του δέρματος. Τα διαφορετικά στρώματά του είναι ορατά: επιδερμίδα, χόριο και λιπώδης ιστός. Οι ίνες κολλαγόνου οι ινοβλάστες και η ελαστίνη επίσης παρουσιάζονται.

Το κολλαγόνο στο δέρμα παράγεται κυρίως από τους ινοβλάστες. Αυτά είναι τα κύτταρα του συνδετικού ιστού στο χόριο που είναι τα κυρίως υπεύθυνα για την παραγωγή και την οργάνωση της μήτρας του κολλαγόνου. Οι ινοβλάστες είναι ευαίσθητοι σε φυσικά και χημικά ερεθίσματα, τα οποία μπορεί να επάγουν τόσο την ενεργοποίηση όσο και τον πολλαπλασιασμό των ινοβλαστών. Τα χημικά ερεθίσματα με βάση ενός μηχανισμού «κλειδί-lock», όπου οι μικροί συνδέτες δεσμεύουν υποδοχείς που βρίσκονται στην εξωκυττάρια μεμβράνη των ινοβλαστών, προκαλεί την ενεργοποίησή τους 12. Φυσικά τα ερεθίσματα σχετίζονται άμεσα με τις αλληλεπιδράσεις μεταξύ του κολλαγόνου και των ινοβλαστών (Σχήμα 8).

Ινοβλάστες ενεργοποίησης που οδηγούν στην παραγωγή κολλαγόνου

Σχήμα 8. Ινοβλάστες ενεργοποίησης που οδηγούν στην παραγωγή κολλαγόνου.

ΠΕΡΙΛΗΨΗ
• Η οικογένεια κολλαγόνου αποτελείται από 28 διαφορετικές πρωτεΐνες, οι οποίες αντιπροσωπεύουν 25% – 35% της συνολικής μάζας πρωτεΐνης σε θηλαστικά.
• Και οι 28 τύποι κολλαγόνου περιέχουν μια επαναλαμβανόμενη αλληλουχία Gly- YX και ελίσσονται σε μιας χαρακτηριστικής δομής τριπλή έλικα.
• Τα διαφόρων τύπων κολλαγόνα διαφοροποιούνται στην ικανότητα των ελικοειδών και μη ελικοειδών περιοχών τους να συνδέονται με ινίδια, για να σχηματιστούν φύλλα, ή να επιτευχθεί η διασταυρούμενη σύνδεση διαφορετικών τύπων κολλαγόνου.
• Τα περισσότερα κολλαγόνα είναι ινιδικά και αποτελούνται από μόρια κολλαγόνου τύπου Ι. Ένα δισδιάστατο δίκτυο του κολλαγόνου τύπου IV είναι το χαρακτηριστικό των βασικών μεμβρανών.
• Τα ινώδους τύπου μόρια κολλαγόνου (τύπου Ι, II και III) συναρμολογούνται σε ινίδια που σταθεροποιούνται με ομοιοπολικούς σταυροειδείς δεσμούς.
• Οι αλυσίδες προκολλαγόνου τροποποιούνται και συναρμολογούνται σε μια τριπλή έλικα στο ER, στο εσωτερικό του κυττάρου. Τα τριπλής έλικας μόρια στη συνέχεια απελευθερώνονται μέσω εκκριτικών κυστιδίων εντός του εξωκυτταρικού χώρου, όπου σχηματίζονται τα ινίδια κολλαγόνου και οι ίνες.
• Το κολλαγόνο τύπου Ι είναι το κύριο συστατικό του ανθρώπινου δέρματος (80%) συντεθειμένο με κολλαγόνο τύπου III που είναι το υπόλοιπο του κολλαγόνου του δέρματος (15%).
• Το κολλαγόνο στο δέρμα παράγεται κυρίως από ινοβλάστες. Οι ινοβλάστες είναι ευαίσθητα σε φυσικά και χημικά ερεθίσματα, τα οποία μπορεί να επάγουν τόσο την ενεργοποίηση οσο και τον πολλαπλασιασμό των ινοβλαστών.

Αναφορές

    1. Heino, J. in BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology Vol. 29   1001-1010 (2007).
    2. Matsuda, N. et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. Journal of nutritional science and vitaminology52, 211-215 (2006).
    3. Myllyharju, J. & Kivirikko, K. I. Collagens and collagen-related diseases. Annals of medicine33, 7-21 (2001).
    4. Ricard-Blum, S. The collagen family. Cold Spring Harbor perspectives in biology3, a004978, doi:10.1101/cshperspect.a004978 (2011).
    5. Gelse, K., Poschl, E. & Aigner, T. Collagens–structure, function, and biosynthesis. Advanced drug delivery reviews55, 1531-1546 (2003).
    6. Birk, D. E., Fitch, J. M., Babiarz, J. P. & Linsenmayer, T. F. Collagen type I and type V are present in the same fibril in the avian corneal stroma. The Journal of cell biology106, 999-1008 (1988).
    7. Mayne, R. Cartilage collagens. What is their function, and are they involved in articular disease? Arthritis and rheumatism32, 241-246 (1989).
    8. van der Rest, M. & Garrone, R. Collagen family of proteins. FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology5, 2814-2823 (1991).
    9. Bruckner, P. & Prockop, D. J. Proteolytic enzymes as probes for the triple-helical conformation of procollagen. Analytical biochemistry110, 360-368 (1981).
    10. Fleischmajer, R., MacDonald, E. D., Perlish, J. S., Burgeson, R. E. & Fisher, L. W. Dermal collagen fibrils are hybrids of type I and type III collagen molecules. Journal of structural biology105, 162-169 (1990).
    11. Krieg, T. & Aumailley, M. The extracellular matrix of the dermis: flexible structures with dynamic functions. Experimental dermatology20, 689-695, doi:10.1111/j.1600-0625.2011.01313.x (2011).
    12. Narayanan, A. S., Page, R. C. & Swanson, J. Collagen synthesis by human fibroblasts. Regulation by transforming growth factor-beta in the presence of other inflammatory mediators. The Biochemical journal260, 463-469 (1989).
    13. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from:

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/

Υαλουρονικό Οξύ
Το υαλουρονικό οξύ βρίσκεται κυρίως στο δέρμα όπου διαδραματίζει ένα ρόλο κλειδί στην ενυδάτωση του δέρματος, χάρη στην ικανότητά του να δεσμεύει νερό. Είναι σημαντικό να αποκαθίστανται τα φυσιολογικά επίπεδα υαλουρονικού οξέος στο σώμα.Το υαλουρονικό οξύ (ΗΑ) είναι ένα υψηλού μοριακού βάρους πολυσακχαρίδιο, που βρίσκεται στην εξωκυτταρική μήτρα των συνδετικών ιστών, κυρίως [1].Το υαλουρονικό οξύ ( ΗΑ) είναι ένας πολυσακχαρίτης υψηλού μοριακού βάρους , που βρέθηκαν κυρίως στην εξωκυτταρική μήτρα των συνδετικών ιστών.
Η δομή του υαλουρονικού οξέος αποτελείται από ένα γραμμικό συνδυασμό των εναλλασσόμενων μονάδων γλυκουρονικού οξέος και Ν-ακετυλογλυκοζαμίνης, με ένα μέσο μοριακό βάρος που κυμαίνεται από 105 έως 107 kDa [2, 3]. Το μοριακό μέγεθος είναι ένας βασικός παράγοντας, καθώς αυτό επηρεάζει τις φυσικοχημικές ιδιότητες όπως το ιξώδες, την ελαστικότητα και την ικανότητα να συγκρατεί το νερό.
Το υαλουρονικό οξύ έχει πολλές φυσιολογικές λειτουργίες, όπως λίπανση, ομοιόσταση νερού ή πολλαπλασιασμό κυττάρων. Το ΗΑ διαδραματίζει ένα βασικό ρόλο στην ενυδάτωση των ιστών που οφείλεται στην ικανότητά του να δεσμεύει τα μόρια του νερού τα οποία μπορούν να φτάσουν μέχρι και 1000 φορές το μοριακό βάρος του [1]. Επιπλέον, το ΗΑ βρίσκεται σε μια ποικιλία μεγεθών και συνθέσεων και είναι σε θέση να αλληλεπιδρά με διάφορα άλλα μόρια, συμπεριλαμβανομένων των πρωτεϊνών (π.χ. κολλαγόνο) ή άλλες γλυκοζαμινογλυκάνες.
Το ΗΑ βρίσκεται κυρίως σε μαλακούς συνδετικούς ιστούς, ειδικότερα στο δέρμα και τις αρθρώσεις.
Πειράματα in vivo [4] έχουν δείξει ότι περίπου το 50% της συνολικής περιεκτικότητας σε ΗΑ είναι παρόντα στο δέρμα. Στο δέρμα, το ΗΑ συντίθεται στη μεμβράνη του πλάσματος των ινοβλαστών, κερατινοκυττάρων και άλλων κυττάρων [1] με μια πρωτεΐνική μεμβράνη: υαλουρονικό οξύ συνθάσης. Το ΗΑ βρίσκεται στο χόριο, αλλά επίσης και στα επιδερμικά μεσοκυττάρια διαστήματα, ιδίως στο μεσαίο ακανθώδες στρώμα. Αν και το ΗΑ είναι γνωστό ότι διαδραματίζει ένα δομικό ρόλο στο συνδετικό ιστό, το συνολικό ποσοστό του κύκλου εργασιών του φαίνεται να είναι εκπληκτικά γρήγορο.
Μελέτες έχουν δείξει ότι το ΗΑ έχει ένα ρυθμό ανακύκλωσης από 0,5 έως μερικές (2-3) ημέρες [1, 5]. Ο καταβολισμός του ΗΑ λαμβάνει χώρα τόσο στην τοπική αποικοδόμηση όσο και στην παροχέτευση μέσω του λεμφικού συστήματος [5]. Με την πάροδο του χρόνου, η πυκνότητα και η κατανομή του ΗΑ στο δέρμα αλλάζει.
Σε γενικές γραμμές, το ηλικιωμένο δέρμα, το οποίο είναι λιγότερο σφριγηλό από το νεανικό δέρμα, χαρακτηρίζεται από μειωμένα επίπεδα του ΗΑ. Ωστόσο, έχουν παρατηρηθεί διάφοροι μηχανισμοί που σχετίζονται με ενδογενή και εξωγενή γήρανση.
Η ενδογενής γήρανση του δέρματος χαρακτηρίζεται από εξωκυτταρική ατροφία με συνέπεια την απώλεια του ΗΑ, το οποίο με τη σειρά του επηρεάζει την ικανότητα του δέρματος να συγκρατεί το νερό. Η φωτογήρανση του δέρματος αντίθετα χαρακτηρίζεται από μία αύξηση στην πυκνότητα του υαλουρονικού οξέος, όπως παρατηρείται από Bernestein et al [6].
Ωστόσο, αν και η πυκνότητα αυξάνεται, το ΗΑ δεν εναποτίθεται φυσιολογικά στον elastoic material και αυτό μπορεί να επηρεάσει την ικανότητά του να δεσμεύει νερό. H εναπόθεση του ΗΑ σε διαφορετικά σημεία, οι μεταβολές στο μέγεθος, την δομή και τη διαμόρφωση του ΗΑ μπορεί να επηρεάσει τις ιδιότητες δέσμευσης νερού του, καθώς και την ικανότητά του να αλληλεπιδρά με άλλα συστατικά της εξωκυτταρικής μήτρας. Συμπερασματικά, τόσο η ενδογενής γήρανση όσο και η εξωγενής επηρεάζουν την κανονική λειτουργία του ΗΑ, η οποίες με την σειρά  τους σηματοδοτούν μία σημαντική μείωση της ενυδάτωση του δέρματος.

Industrial production of hydrolyzed collagen

Επιστημονικές πηγές:[1] Laurent, T.C. and J.R. Fraser. FASEB J, 1992. 6(7): p. 2397-404.

[2] Shimada, E. and G. Matsumura. J Biochem, 1975. 78(3): p. 513-7.

[3] Tammi, R., et al. . J Invest Dermatol, 1991. 97(1): p. 126-30.

[4] Reed, R.K., K. Lilja, and T.C. Laurent. Acta Physiol Scand, 1988. 134(3): p. 405-11.

[5] Fraser, J.R., T.C. Laurent, and U.B. Laurent. J Intern Med, 1997. 242(1): p. 27-33.

[6] Bernstein, E.F., et al. . Br J Dermatol, 1996. 135(2): p. 255-62.

Αφήστε μια απάντηση

Η ηλ. διεύθυνσή σας δεν δημοσιεύεται. Τα υποχρεωτικά πεδία σημειώνονται με *